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特點： :端為亮氨酸、苯丙氨酸、精氨酸等殘基的蛋白質易泛素化； :端為蛋氨酸、絲氨酸等殘基的蛋白質泛素化慢。泛素化使蛋白質與多個泛素結合成一大分子。然后蛋白質在蛋白酶復合體（稱蛋白酶體， %;5.<5=5><）內被降解，釋出氨基酸及泛素。（圖><.4B +5C,D %55C）。氨基酸的主要功用是合成蛋白質和肽類，以及轉變成某些含氮物質。此外，一部分氨基酸可轉變?yōu)樘恰⒅竞蛷氐追纸庋趸┠�。氨基酸有共同的代謝方式，即本節(jié)所述氨基酸的一般代謝。但因氨基酸結構的差異，也有個別的代謝方式。 !!氨基酸的來源與去路如圖 ?7。一、氨基酸的脫氨基作用 !!氨基酸分解代謝小型噴霧干燥機最首要的反應是脫氨基作用（E<4>,/4.,5/）。氨基酸可以通過氧化脫氨基、轉氨基、聯(lián)合脫氨基及其他脫氨基方式脫去氨基而生成 "酮酸，然后進一步代謝。其中以聯(lián)合脫氨基作用最重要。 #"!第二篇#物質代謝圖 ! "#氨基酸的來源與去路 # #（一）氧化脫氨基作用 # #氨基酸先經脫氫生成不穩(wěn)定的亞氨基酸，然后水解產生 !酮酸和氨，此反應稱為氧化脫氨基作用（$%&’()&*+ ’+(,&-()&$-）。催化氧化脫氨基作用的酶有氨基酸氧化酶和谷氨酸脫氫酶，其中以谷氨酸脫氫酶最為重要。 ##谷氨酸脫氫酶（./0)(,()+ ’+12’3$.+-(4+）是以 567 8（或 5679 8）為輔酶的不需氧脫氫酶。在體內分布廣泛，活性強，它催化谷氨酸脫氫生成 !酮戊二酸及氨，反應過程如下式： &&&5;% %%5;567 8# 567;8; 8 $ $$"<& &&ù ú úú. ;" < $ $$,$$$$$$#=%%%%%%! 8 5;>%%%:<<;# : :<<; %%%:
<<;$ $$:;$ $$# é ê êê. # # :=%%%%%%%%%%%%%! $ $$=谷氨酸脫氫酶 （:;"）"（:;"）" :<<; （:;"）" :<<;:<<; =谷氨酸 !酮戊二酸 氨 ##=谷氨酸脫氫酶催化的反應是可逆反應，由于分布廣泛，活性強（肌肉除外），再加上它與轉氨酶的協(xié)同作用，幾乎可催化所有氨基酸的脫氨基作用。其逆反應的產物谷氨酸的氨基又可轉移到一些 !酮酸上，生成相應的氨基酸。因此，谷氨酸脫氫酶對體內非必需氨基酸的合成也起重要作用。 ##谷氨酸脫氫酶是一種變構酶，它含有六個相同的亞基。其活性可受變構調節(jié)，已知 ?@9和 6@9是此酶的變構抑制劑，而 ?79和 679則是變構激活劑。因此當體內 ?@9和 6@9不足時，即能促進谷氨酸加速氧化。這對于氨基酸氧化供能起重要的調節(jié)作用。 ##（二）轉氨基作用 # #AB轉氨酶及轉氨基反應 ##體內各組織都有氨基轉移酶（(,&-$)3(-4C+3(4+）或稱轉氨酶（)3(-4(,&-(4+）。此酶催化氨基酸的 !氨基轉移至另一 !酮酸上，此反應稱為轉氨基作用（)3(-4(,&-()&$-）： DAD" DA D" $$$$ $$轉氨酶 $$$$ $$;%%%:%%%5;" 8:&&&< ’))))(:& &&< 8;% %%:%%%5;" $$$$ $$$$$$ $$:<<; :<<; :<<; :<<; ##轉氨酶所催化的反應是可逆的。不僅可促使氨基酸轉移出氨基，而且 !酮酸可通過此酶的作用接受氨基酸轉來的氨基而合成相應的氨基酸，這是體內合成氨基酸的重要途徑。
##用AE 5標記的氨基酸進行示蹤實驗證明，體內大多數(shù)氨基酸都可進行轉氨基反應（賴、蘇脯氨酸除外），并各有其特異的轉氨酶，但是各種轉氨酶活性不同，其中以多種氨基酸與 !酮戊二酸之間的轉氨酶最為重要。如丙氨酸：!酮戊二酸氨基轉移酶（簡稱丙氨酸轉氨酶，(/(-&-+ )3(-4(,&-(4+，6=@；或谷丙轉氨酶，?9@）和天冬氨酸：!酮戊二酸氨基轉移酶（簡稱天冬氨酸轉氨酶，(4F(3)()+ )3(-4(,&-(4+，6G@，或谷草轉氨酶，?<@）就是兩種重要的轉氨酶。它們所催化的反應分別為： 第九章’蛋白質的分解#"!!"#"$ !" $ $$% $ $$!&&"’
$ $ $$!&&" $ $$!&&&& $ $$!&&" ’()*+ ! !" $ $$% &&&& $ $$!&&"’ ( ’（!"$） $ $$!&&" !"#" $ $$$ $ $酸 !"$ $ $$!&&" !"#" $ $$$ $ $$!&&"’ ( ’（!$ $ $$!&&" $ $$!&&&& $ $$!&&" ’(),+ !"$ $ $$!&&" $ $$!&&&& $ $$!&&"’ ( ’（!"$） $ $$!&&" !"#" $ $$$ $ $$!&&"天冬氨酸 !酮戊二酸 草酰乙酸 谷氨酸 ’ ’ )*+與 ),+在體內各組織中廣泛存在。其分布情況如表 .。表 ! "# $%&和 $’&在某些組織的含量
4 .3355 3335 633.-333$ 333. $33433.2 ’’轉氨酶只分布在細胞內，正常血清中含量甚少。當因某種原因使細胞膜的通透性增高或組織壞死、細胞破裂時，有大量轉氨酶釋放入血，造成血清中轉氨酶活性明顯升高。例如，在急性肝炎病人的血清中， )*+活性顯著升高。在心肌梗死時血清中 ),+明顯上升。因此在臨床上測定血清中的 )*+或 ),+既有助于診斷，也可作為觀察療效和預后的指標之一。 ’ ’$7轉氨基反應的機制’’轉氨酶的輔酶是磷酸吡哆醛及磷酸吡哆胺（維生素 82的磷酸酯）。輔酶在轉氨酶催化的反應中作為氨基傳遞體發(fā)揮作用。在轉氨酶催化下，其輔酶磷酸吡哆醛從氨基酸接受 !氨基變成磷酸吡哆胺，氨基酸則變成相應的 !酮酸。進而在酶的作用下，磷酸吡哆胺以相同方式將氨基轉移給另一個 !酮酸，使后者接受氨基形成另一種氨基酸。磷酸吡哆胺因轉出氨基后又轉變?yōu)榱姿徇炼呷▓D -%）。 圖 -%’轉氨基作用機制
